LE PROTEINE

  Le proteine

Il termine proteina deriva dal greco protèios, il cui significato è “che sta al primo posto”. Questi macronutrienti, chiamati anche protidi, sono dunque, come suggerisce il nome, “primari”, cioè essenziali per la struttura degli esseri viventi e per lo svolgimento di un vastissimo numero di funzioni vitali. È il materiale biologico più abbondante negli organismi animali: in particolare, nell’uomo rappresentano il 18% del peso corporeo.

Sotto il profilo chimico si tratta di composti quaternari contenenti carbonio, idrogeno, ossigeno e azoto; seppur in minime quantità, le proteine possono contenere anche zolfo e fosforo. Le “informazioni” per la costruzione delle proteine sono contenute nei geni.

  La composizione chimica e la classificazione delle proteine

Le proteine sono polimeri risultanti dall’unione in sequenza di singole molecole, dette amminoacidi (AA). Questi devono il loro nome al fatto di possedere un gruppo amminico (NH2) e un gruppo carbossilico (COOH) nella stessa molecola. Si legano tra loro grazie al legame peptidico che si forma tra il gruppo carbossilico di un amminoacido e il gruppo amminico dell’amminoacido successivo; alla formazione del legame si accompagna la perdita di una molecola d’acqua.

Ciascun amminoacido possiede inoltre un ulteriore gruppo a composizione variabile (gruppo laterale R), che può essere rappresentato da un semplice atomo di H (come nel caso dell’amminoacido glicina) o da catene carboniose più o meno complesse. A seconda delle caratteristiche chimiche del gruppo R, un amminoacido può essere idrofilo o idrofobo, ossia può presentare più o meno affinità per l’acqua.

Fra i tanti amminoacidi presenti in natura, solo venti partecipano alla costituzione delle proteine. Di questi venti, otto devono necessariamente essere introdotti nel corpo umano su base quotidiana, attraverso l’alimentazione: sono perciò definiti amminoacidi essenziali (AAE). Agli otto amminoacidi essenziali si aggiungono altri due amminoacidi che sono essenziali soltanto nel periodo della crescita.

 >> pagina 139 

AMMINOACIDI ESSENZIALI

Sigla

AMMINOACIDI non ESSENZIALI

Sigla

fenilalanina

Phe

acido aspartico

Asp

isoleucina

Ile

acido glutammico

Glu

leucina

Leu

alanina

Ala

lisina

Lys

asparagina

Asn

metionina

Met

cisteina

Cys

treonina

Thr

glicina

Gly

triptofano

Trp

glutammina

Gln

valina

Val

prolina

Pro

arginina (solo nel periodo di accrescimento)

Arg

serina

Ser

istidina (solo nel periodo di accrescimento)

His

tirosina

Tyr

Le proteine e i peptidi

Le proteine sono costituite da almeno cinquanta amminoacidi combinati tra loro; il numero degli amminoacidi che le compongono può arrivare a superare i mille.

Catene più corte di cinquanta amminoacidi e con strutture meno definite non sono considerate proteine bensì peptidi. In genere, i peptidi sono classificati in oligopeptidi (se contengono fino a dieci amminoacidi; gli oligopeptidi quindi comprendono anche i dipeptidi) e polipeptidi (se contengono un numero di amminoacidi compreso tra undici e cinquanta).

La classificazione delle proteine

In natura, esistono così tante proteine diverse che classificarle in modo univoco non è semplice. Per raggrupparle in categorie utili allo studio si possono utilizzare diversi metodi. Sulla base della funzione si distinguono proteine:

  • enzimatiche, che favoriscono le reazioni biochimiche (come l’amilasi che scinde l’amido);
  • ormonali, che controllano i processi metabolici (per esempio l’insulina che regola la glicemia);
  • di trasporto, che veicolano altre sostanze (come l’emoglobina che trasporta l’ossigeno nel sangue);
  • strutturali, che rappresentano una componente fondamentale nella struttura di organi, tessuti e cellule (per esempio il collagene che costituisce il tessuto connettivo);
  • immunitarie, che costituiscono il sistema di difesa dell’organismo; in questo caso si parla di anticorpi (o immunoglobine).

Sulla base della conformazione vengono distinte:

  • proteine fibrose di forma allungata, resistenti e generalmente insolubili in acqua (cheratina, collagene, elastina, actina, miosina);
  • proteine globulari di forma sferica, compatte, con interno idrofobico ed esterno idrofilo (enzimi, ormoni, proteine di trasporto, proteine di deposito).

Se invece si prende come parametro la composizione, si hanno:

  • proteine semplici (o omoproteine) formate solo da carbonio, idrogeno, ossigeno e azoto: è il caso, per esempio, di albumina e glutenina;
  • proteine coniugate (o eteroproteine) se oltre al gruppo proteico contengono gruppi non proteici: è il caso di glicoproteine, lipoproteine, metalloproteine (come l’emoglobina) ed enzimi.

 >> pagina 140 
fissa il concetto

criterio di classificazione

PROTEINE

esempio

funzione

enzimatiche

amilasi

ormonali

insulina

di trasporto

emoglobina

strutturali

collagene

immunitarie

anticorpi

forma

fibrose

cheratina

globulari

ferritina

composizione

semplici

albumina

coniugate

glicoproteine

Gli enzimi

Gli enzimi sono proteine specializzate prodotte dalle cellule. Fungono da catalizzatori capaci di accelerare enormemente (fino a 1014 volte) tutte le reazioni chimiche necessarie alla vita degli organismi. In loro assenza, le reazioni avverrebbero in tempi così lunghi da essere incompatibili con la vita stessa.

La maggior parte degli enzimi viene prodotta dalle cellule in forma inattiva. Questa forma, definita apoenzima, si attiva legando un ▶ cofattore. I cofattori possono essere ioni metallici o piccole molecole organiche, come le vitamine e alcuni pigmenti biologici. L’unione tra l’apoenzima e il suo cofattore dà origine all’oloenzima.

L’enzima che funge da catalizzatore si trova inalterato al termine della reazione. La reazione catalizzata segue infatti il seguente schema:


E + S ES EP  E + P

E = enzima; S = substrato; P = prodotto


L’enzima si combina con i reagenti che partecipano alla reazione (chiamati complessivamente substrato, S) a formare un complesso enzima-substrato (ES). A reazione avvenuta, il substrato si trasforma nei prodotti di reazione, e il complesso enzima-prodotto (EP) si scinde in prodotto (P) ed enzima libero (E). A questo punto, l’enzima è nuovamente disponibile per reagire con un’altra molecola di substrato.

La parte della molecola enzimatica attraverso cui l’enzima si lega al substrato è chiamata sito attivo; il sito attivo deve essere in grado di legare il substrato e di trasformarlo in prodotto. Gli enzimi sono caratterizzati da un’elevatissima specificità: in pratica, ogni enzima si può legare a un solo substrato. Questa specificità presenta il vantaggio di consentire un’unica reazione, evitando così l’accumulo di sottoprodotti indesiderati.

Le cellule sintetizzano molti enzimi diversi, ciascuno dei quali specifico per un certo substrato e una certa reazione. I nomi degli enzimi derivano da quelli dei substrati sui quali essi sono attivi e sono caratterizzati dalla desinenza -asi (lattasi è il nome dell’enzima che agisce sulle molecole di lattosio, saccarasi è l’enzima che agisce sul saccarosio, amilasi quello che agisce sull’amido e così via).

La velocità delle reazioni enzimatiche dipende da numerosi fattori, in particolare:

  • la temperatura: in genere, le reazioni si velocizzano all’aumentare della temperatura, per poi arrestarsi a temperature comprese tra i 50 e i 60 °C;
  • il pH: ogni enzima agisce in modo ideale in presenza di un preciso pH; più ci si allontana da questo pH, più l’attività enzimatica risulta compromessa;
  • la concentrazione del substrato: quando un aumento della concentrazione del substrato satura l’enzima, formando il complesso ES, la velocità raggiunge un valore massimo. Oltre questo livello di saturazione, la velocità della reazione rimane costante.

Tipologie di enzimi

Funzione

ossidoriduttasi

catalizzano reazioni di ossido-riduzione

transferasi

trasferiscono gruppi funzionali da una molecola all’altra

idrolasi

scindono legami chimici inserendovi una molecola d’acqua

liasi

catalizzano reazioni in cui si formano o si scindono dei doppi legami

isomerasi

cambiano l’aspetto tridimensionale della molecola

ligasi

uniscono due molecole usando l’energia degli ATP

 >> pagina 142 

  Inibitori enzimatici

Alcuni enzimi risentono non solo della temperatura, del pH e della concentrazione del substrato, ma anche dell’azione di sostanze dette inibitori che limitano l’azione dell’enzima stesso. Il cianuro, per esempio, inibisce gli enzimi coinvolti nella respirazione cellulare, bloccandola. In altri casi gli effetti degli inibitori vengono sfruttati dall’uomo: per esempio, l’aspirina inibisce gli enzimi che porterebbero alla formazione di prostaglandine, riducendo così la sensazione di dolore.

Il valore biologico (VB) delle proteine

Il valore biologico (VB) è un parametro impiegato per la valutazione qualitativa delle proteine contenute nei diversi alimenti, in particolare in riferimento al contenuto in amminoacidi essenziali (AAE).

In base al valore biologico le proteine sono classificate in:

  • proteine ad alto valore biologico (presenti in latte e derivati, uova, carne e derivati): contengono tutti e otto gli amminoacidi essenziali;
  • proteine a medio valore biologico (presenti nei legumi): sono carenti in metionina;
  • proteine a basso valore biologico (presenti nei cereali): hanno una bassissima concentrazione di lisina.

L’amminoacido essenziale presente in minor quantità in un alimento viene detto amminoacido limitante, perché limita la formazione di nuove proteine da parte dell’organismo.

Per garantire all’organismo la totale disponibilità di amminoacidi essenziali non è indispensabile assumere proteine complete; è infatti sufficiente integrare fra loro cibi che contengano i differenti amminoacidi essenziali (per esempio, mangiando sia legumi sia cereali).

   La complementarità delle proteine

Numerose ricette tradizionali prevedono l’associazione di cereali e legumi: è il caso della pasta e ceci (Toscana) o dei risi e bisi (Veneto).

Evidentemente la cultura contadina, basata sulle esperienze empiriche, aveva dedotto (correttamente) che associare legumi e cereali nello stesso piatto consentiva di ottenere un alimento che, dal punto di vista proteico, non aveva nulla da invidiare ai ben più pregiati alimenti di origine animale.

Sapere di alimentazione
Sapere di alimentazione
Corso di Scienza degli alimenti per il primo biennio