La struttura delle proteine

  La struttura delle proteine

Ogni proteina tende ad assumere spontanea­mente una struttura tridimensionale, meglio definita come conformazione.

I biologi molecolari riconoscono quattro livelli di organizzazione nella conformazione delle proteine, definiti strutture.

• La struttura primaria rappresenta il primo livello di organizzazione costituito dalla sequenza di amminoacidi disposti in una lunga catena lineare e tenuti assieme da legami peptidici.
• Nella struttura secondaria la catena proteica si ripiega su se stessa a causa dei ponti idrogeno che si stabiliscono tra amminoacidi diversi. Il ripiegamento della catena può avvenire secondo più forme diverse: le più frequenti sono ad α-elica, cioè a spirale, oppure a foglietto β-ripiegato. La struttura secondaria ad α-elica è caratteristica, per esempio, della cheratina che costituisce le unghie e i capelli. La struttura secondaria a foglietto β-ripiegato caratterizza invece la fibroina della seta ed è la responsabile della sua lucentezza. Più in generale si può dire che la maggior parte delle proteine fibrose non va oltre la struttura secondaria.
• La struttura terziaria consiste in un’ulteriore organizzazione tridimensionale compatta della molecola grazie alla formazione di legami intermolecolari (per esempio i ponti disolfuro); questa struttura riguarda soprattutto le proteine globulari con gran­de specializzazione biologica, per esempio diversi enzimi, ormoni e anticorpi.
• La struttura quaternaria riguarda solo alcune proteine più complesse. Essa prende origine dall’unione di vari monomeri proteici identici o diversi (da 2 a 8). I singoli monomeri proteici sono anche identificati come subunità della proteina e sono uniti tra loro da vari tipi di legami deboli, quali i legami a idrogeno e le forze di Van der Waals (vedi Unità 4, Le basi chimiche dell’alimentazione, p. 100). Un esempio classico è l’emoglobina: una proteina tetramerica, ossia composta da 4 subunità.

fissa il concetto

  La denaturazione delle proteine

La funzione di ogni proteina dipende dalla sua composizione in amminoacidi e dalla precisa conformazione che assume al momento della sua produzione. Questa conformazione naturale è definita nativa. Una proteina nativa è dunque una proteina naturale, così come viene prodotta da una cellula, in grado di esplicare la funzione biologica cui è destinata.

L’alterazione della conformazione nativa di una proteina è detta denaturazione e ciò comporta la perdita, spesso irreversibile, della sua attività biologica. Durante la denaturazione, i legami che stabilizzano la conformazione nativa (soprattutto legami a idrogeno) si rompono e la proteina si disfa, assumendo un aspetto sfilacciato, pur mantenendo intatta la sua struttura primaria (e quindi la sua composizione).

Le proteine denaturate sono meno solubili in acqua e tendono ad agglutinarsi (ossia a unirsi cambiando consistenza), a volte variando colore. Normalmente negli alimenti la denaturazione comporta un aumento della digeribilità delle proteine.

Esistono vari fattori, definiti nel loro insieme agenti denaturanti, capaci di causare la denaturazione delle proteine; tali fattori possono essere fisici oppure chimici.

Tra quelli fisici troviamo:

• il calore: la “pelle” del latte bollito, lo sbiancamento dell’albume di un uovo, la contrazione e l’imbrunimento di una bistecca sono esempi comuni di come il calore induce effetti denaturanti apprezzabili sulle proteine degli alimenti;
• lo scontro meccanico: l’albume montato a neve e l’impasto crudo del pane si ottengono proprio grazie all’azione meccanica di una forchetta, di un frullatore o di un’impastatrice, che danneggiano la conformazione nativa delle proteine. Le proteine denaturate tendono poi a schiumare, formando reticoli di proteine attorno alle bolle d’aria.

Tra i fattori chimici troviamo:

• gli acidi organici: lo yogurt, per esempio, deve la sua consistenza gelatinosa alla denaturazione progressiva delle proteine del latte (caseine); l’acido lattico prodotto dai batteri dello yogurt, infatti, causa la denaturazione e il conseguente addensamento delle caseine. Un altro esempio di denaturazione dovuto agli acidi si ha quando la carne cruda imbrunisce dopo essere stata spruzzata con il limone;
• gli enzimi: i formaggi si preparano aggiungendo al latte il caglio, ossia una miscela di enzimi specializzati nel denaturare le caseine, le quali successivamente coagulano nella tipica cagliata.

Spesso gli agenti denaturanti (fra cui vi sono anche i metalli pesanti, l’alcol e le sostanze basiche) sono impiegati per sanificare le superfici poiché, danneggiando le proteine, determinano la morte di molti microrganismi.

  Funzioni delle proteine e fabbisogno giornaliero

Le proteine assunte attraverso l’alimentazione forniscono all’organismo gli amminoacidi necessari per sintetizzare proteine specifiche. Queste proteine svolgono numerose funzioni diverse:

• costituzione dei tessuti;
• protezione dell’organismo dalle infezioni (funzione svolta dagli anticorpi);
• regolazione del metabolismo (grazie, in particolare, a enzimi e ormoni);
• regolazione della contrattilità muscolare (svolta da actina e miosina).

Bisogna inoltre ricordare che le proteine assunte con l’alimentazione possono anche svolgere una funzione energetica: infatti, il catabolismo di 1 g di proteine libera circa 4 kcal.

I nuovi LARN consigliano un consumo quotidiano pari a 0,90 g di proteine per kg di peso corporeo; si tratta della quantità consigliata per un adulto in buone condizioni di salute. Il fabbisogno è più elevato nei bambini e nei ragazzi, oltre che nelle donne in stato di gravidanza. In termini calorici, le proteine dovrebbero fornire il 10-15% del fabbisogno energetico giornaliero. In una dieta ottimale, due terzi delle proteine assunte dovrebbero essere di origine vegetale, un terzo di origine animale.

Carenza ed eccesso di proteine nell’alimentazione

Una grave carenza di proteine nella dieta causa il deperimento dell’organismo. In particolare, i sintomi più evidenti sono perdita di massa muscolare, crescita ridotta, formazione di ▶ edemi e maggiore suscettibilità alle malattie.

Un consumo eccessivo di protidi nell’alimentazione, invece, potrebbe portare a:

• obesità, in quanto le proteine in eccesso vengono trasformate in tessuto adiposo;
• eccessivo carico di lavoro per i reni, con conseguente invecchiamento precoce di questi organi. La ridotta funzionalità dei reni causa un aumento dell’azoto (iperazotemia) e dell’acido urico (iperuricemia) nel sangue, favorendo l’insorgere della ▶ gotta e di altre patologie.

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