Obiettivo alimentazione

La struttura terziaria si origina dal ripiegamento nello spazio della catena polipeptidica, che assume quindi una struttura tridimensionale; questo ripiegamento avviene dopo la formazione della struttura primaria e secondaria. La struttura tridimensionale di una proteina sembra apparentemente un groviglio casuale della catena, ma in realtà è predeterminata e dipende dalla struttura primaria. La struttura terziaria di una proteina è quella che, tra le numerosissime possibili, porta alla massima stabilità, che è ottenuta da legami di varia natura: ionici (tra gruppi con cariche elettriche opposte), a idrogeno (tra gli NH e i CO dei legami peptidici), covalenti e ponti disolfuro. La struttura quaternaria stabilisce il modo in cui due o più catene polipeptidiche si associano; la struttura che ne risulta è spesso detta oligomero e le catene polipeptidiche costituenti sono dette subunità. Le subunità di una proteina oligomerica possono avere struttura primaria, secondaria e terziaria identiche oppure completamente diverse. Le subunità possono avere funzioni di erenti, correlate tra loro, oppure possono svolgere la stessa funzione (per esempio l emoglobina). Le subunità possono inoltre funzionare in modo indipendente l una dall altra o funzionare in modo cooperativo. FISSA I CONCETTI I livelli di struttura delle proteine La struttura terziaria è mantenuta STABILE da legami ionici, a idrogeno, covalenti e ponti disolfuro. -elica NH2 H C COOH R ripiegamento- Struttura primaria numero, tipologia e sequenza di amminoacidi con legame peptidico definiscono il tipo di proteina. Struttura secondaria ripiegamento nello spazio della catena di amminoacidi, che può assumere due forme: -elica o ripiegamento- . Struttura terziaria tridimensionale, così ripiegata la proteina attiva può svolgere la sua funzione. Struttura quaternaria formata di più subunità legate insieme. GLOSSARIO chaperon chaperone Ormai sinonimo di «accompagnatore , una volta questo termine indicava una donna che accompagnava una giovane nubile nei viaggi. 298 FOCUS Chaperoni molecolari Può succedere che alcune proteine non si ripieghino spontaneamente, oppure che si ripieghino in modo errato formando aggregati proteici. Alcune malattie sono dovute proprio al ripiegamento difettoso di una determinata proteina, come il morbo di Alzheimer, il morbo di Parkinson, il morbo di Huntington e l encefalopatia spongiforme trasmissibile (il morbo della mucca pazza). Il processo di folding delle proteine può essere agevolato da altre proteine che favoriscono il giusto ripiegamento. Queste proteine sono dette chaperoni molecolari e prevengono l'errato ripiegamento della catena polipetptidica. UDA 6 Principi nutritivi e digestione